Catalase

Catalase
Catalase
Model de panglică de catalază umană conform PDB  1DGF

Date structurale existente: 1dgb , 1f4j , 1qqw

Proprietățile proteinelor umane
Structura primară de masă / lungime 526 aminoacizi
Secundar față de structura cuaternară Homotetramer
Cofactor Hamm
Identificator
Numele genei PISICĂ
ID-uri externe
Clasificarea enzimelor
CE, categorie 1.11.1.6 ,  oxidoreductaza
Substrat 2 H 2 O 2
Produse O 2 + 2 H 2 O
Apariție
Familia de omologie Catalase
Taxon părinte Creatură

Catalaza ( denumirea genei : CAT ) este o enzimă care transformă peroxidul de hidrogen (H 2 O 2 ) în oxigen (O 2 ) și apă (H 2 O). Peroxidul de hidrogen este produs atunci când hiperoxizii sunt defalcați de superoxid dismutază . Este un produs secundar prin al defalcării a purinelor și oxidarea de acizi grași și pot deteriora genomul si proteinele . Calazelor sunt , prin urmare , găsite în aproape toate aerob organismele vii, la om , în principal , în peroxisomes de ficatului și rinichilor , precum și în eritrocite . Mutațiile în CAT gena poate duce la ereditar catalazei deficit ( akatalasia ), care este comună în Japonia .

Sistematică

Pe baza secvenței și structurii , catalazele sunt împărțite în trei clase.

  • enzime monofuncționale care conțin hem
  • peroxidaze catalazice bifuncționale care conțin hem
  • enzime care conțin mangan (fără grupa hem)

Catalaza umană ( PDB  1DGF ) constă din patru subunități identice de câte 60 kDa fiecare  . Fiecare dintre acestea conține un grup hem și un site de legare NADPH .

Reacție catalizată

Reacția are loc în doi pași. În primul pas, peroxidul de hidrogen este redus și enzima este oxidată , creând apa produsă.

În a doua etapă, atât peroxidul de hidrogen cât și enzima sunt reduse, iar oxigenul este oxidat și astfel eliberat ca produs împreună cu o altă moleculă de apă.

Ecuația sumă este:

Atât numărul cifrei de afaceri , cât și eficiența catalitică a enzimei sunt printre cele mai mari valori găsite vreodată pentru enzime ( tabel ).

La concentrații scăzute de peroxid de hidrogen, catalaza oxidată poate oxida metanolul și etanolul prin aldehidă pentru a forma un acid .

Utilizare în laborator

În microbiologie, testul catalazei este utilizat pentru a face diferența între bacterii. Diferențierea stafilococilor catalazici pozitivi de streptococii catalazici negativi este de o importanță clinică deosebită. O picătură de reactiv catalazic (3% soluție de peroxid de hidrogen) este plasată pe o lamă și o buclă de material bacterian este ținută pe scurt. Reacție pozitivă: bule directe, formare de bule; Reacție negativă: nici o efervescență întârziată. Alternativ, peroxidul de hidrogen diluat poate fi picurat direct pe o colonie bacteriană pe o placă de agar.

Majoritatea bacteriilor anaerobe aerobe și facultative, precum și a ciupercilor, au enzima catalază, care este capabilă să descompună H 2 O 2 , care este toxică pentru celule .

Peroxidul de hidrogen este utilizat experimental în biologie pentru a induce moartea celulară programată în celulele eucariote izolate.

utilizare

Pentru neutralizarea peroxidului de hidrogen în produsele de curățat cu lentile de contact cu 2 componente.

Dovezi individuale

  1. ↑ catalază.  În: Moștenirea mendeliană online în om . (Engleză).
  2. ↑ P. Chelikani și colab.: Articolul. În: CMLS, Cellular and Molecular Life Sciences , 61, 2004, pp. 192-208; doi: 10.1007 / s00018-003-3206-5 (engleză)
  3. ↑ CD Putnam și colab.: Articol. În: Journal of Molecular Biology , 296, 2000, pp. 295-309; doi: 10.1006 / jmbi.1999.3458 (engleză)
  4. ↑ Informații despre tip sau dovezi individuale lipsesc.
  5. ↑ Oliver Auferkamp: Investigarea mecanismului de reacție al catalazei ficatului de vită . Duisburg / Essen 2007, p. 18 , urn : nbn: de: hbz: 465-20080305-090734-6 (disertație, Universitatea din Duisburg-Essen).

Link-uri web